TEMA BIOCHIMIE MOCANU

UNIVERSITATEA DUNĂREA DE JOS GALAŢI

Departamentul de Formare Continuă şi Transfer Tehnologic Programul Studii postuniversitare de conversie în INGINERIA PRODUSELOR ALIMENTARE

Referat la disciplina Biochimie  

Tema 1: Importanța proteinelor în alimentație

Coordonator:

dr.ing. Pricop Eugenia Nume şi prenume cursant:

Mocanu Maria Madalina (căs.Damian)

Galați-2021

Introducere Proteinele sunt substanțe organice macromoleculare formate din lanțuri simple sau complexe de aminoacizi; ele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporție de peste 50% din greutatea uscată. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, în care secvența acestora este codificată de către o genă. Fiecare proteină are secvența ei unică de aminoacizi, determinată de secvența nucleotidică a genei. Ele contin pe lângă carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf, potasiu şi alţi halogeni. Denumirea de proteine vine din limba greacă , proteias însemnând primar. Alături de glucide şi lipide, ele furnizează energie pentru organism, dar ajută şi la refacerea ţesuturilor lovite. Pe lângă acestea, ele intră în structura tuturor celuleleor, şi ajută la creşterea şi refacerea celulelor. Unii hormoni conţin proteine, aceştia având rol în reglarea activităţii organismului. Patricipă la formarea anticorpilor, ajutând la debarasarea de toxine şi microbi. Formarea unor enzime şi fermenţi necesită prezenţa proteinelor. Şi nu în ultimul rând, ele participă la formarea dioxidului de carbon, a apei, prin aportul energetic rezultat din arderea lor. Nomenclatura Prima menționare a cuvântului proteină a fost făcută de către Jakob Berzelius, descoperitorul acestora, în scrisoarea sa către Gerhardus Johannes Mulder din 10 iulie 1838, scrisoare în care menționează: ,,Numele de proteină pe care îl propun pentru denumirea compusului organic rezultat prin oxidarea fibrinei sau albuminei, l-am derivat din grecescul πρωτειος (proteios) deoarece pare a fi substanța primitivă sau principală din nutriția animalelor.” Structura chimica Unitatea structurală este aminoacidul:                         RCHCOO                           NH2

Rol Datorită compoziției, fiind formate exclusiv din aminoacizi, se întâlnesc alături de alți compuși importanți de tipul polizaharidelor, lipidelor și acizilor nucleici începând cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote și terminând cu omul. Practic nu se concepe viață fără proteine. Proteinele pot fi enzime care catalizează diferite reacții biochimice în organism, altele pot juca un rol important în menținerea integrității celulare (proteinele din peretele celular), în răspunsul imun și autoimun al organismului. Protidele îndeplinesc funcţii fiziologice foarte variate:      

Sub formă de enzime participă la cataliza reacțiilor biochimice; Au rol structural intrând în constituția tendoanelor, cartilagiilor, țesutului conjunctiv; Au rol de transport facilitând transportul ionilor sau moleculelor la traversarea membranelor; Au funcție de apărare sub formă de anticorpi; Au funcție de comunicare chimică între țesuturi și organe sub formă de hormoni; Au funție energetică. Protidele sunt substanțe cel puțin cuaternare și conțin întotdeauna C, H, O șoi N; unele conțin și S si/sau P, iar altele și metale : Fe, Mn,Cu, Zn etc.

Clasificare În grupa protidelor se clasifică, în mod convențional, toți compușii chimici care prin hidroliză eliberează aminoacizi, precum și aminoacizii înșiși. În funcție de numărul aminoacizilor constituienți ca și a existenței unor compuși de natură neprotidică în structura lor, protidele se clasifică astfel: A. AMINOACIZI B. PEPTIDE : a. Oligopeptide b. Polipeptide C. PROTEINE : a. Proteine simple b. Proteine conjugate

Aminoacizii reprezintă unitățile structurale de bază ale proteinelor, compuși macromoleculari a căror moleculă este alcătuită din resturi de α – aminoacizi.

Din proteine, prin hidroliză, se eliberează 19 – 25 α – aminoacizi, însă de regulă se obțin 20 de α – aminoacizi. Aminoacizii sunt substanţe organice esenţiale, adevărate cărămizi pe baza cărora, în urma reacţiilor metabolice se construiesc şi se degradează proteinele din organismul tuturor vieţuitoarelor, de la viruşi la om. În lipsa aminoacizilor viaţa nu poate exista.   Organismul omului, poate să sintetizeze anumiţi aminoacizi, în timp ce este incapabil de a-i ,,fabrica” pe alţii. Aminoacizii care nu pot fi sintetizaţi de către om, dar care sunt de neinlocuit, se numesc,aminoacizi esenţiali. Singura posibilitate naturală pentru om  de a-şi procura aminoacizii esenţiali rămâne alimentaţia.   Există opt aminoacizi esenţiali (fenilalanina , lizina, leucina, izoleucina, metionina, treonina, triptofanul şi valina). Aceştia se găsesc în totalitate şi îndestulător în alimente cu proteine complete. Compuşii organici care poartă denumirea de ,, aminoacizi” au în componenţa lor cel putin o grupare aminica (aminata) - NH2  (NH3+  în formă ionică) şi una carboxilică (de acid organic) -COOH (COO- sub formă ionică ). Deoarece conţin atât grupări funcţionale (carboxilice), cât şi bazice (aminice), aminoacizii se comportă ca amfoteri (ca baze în mediu acid şi ca acizi în mediu bazic). Caracterul amfoter este o proprietate foarte importantă, pe care aminoacizii o imprimă proteinelor în componenţa cărora se regăsesc.   În funcţie de alte grupări care se adaugă structurii generale, aminoacizii pot fi:   - diaminoacizi (au două grupări - NH2),  - aminoacizi dicarboxilici (au două grupări -COOH),   - tioaminoacizi (au o grupare tio -SH),   - hidroxiaminoacizi (au una sau mai multe grupări hidroxid -OH).  Unii aminoacizi prezintă resturi heterociclice (structuri aromatice). În afara clasificării în funcţie de grupările funcţionale, criteriu redat mai sus,  aminoacizii se clasifică după importanţa lor exogena pentru organism.  Din acest unghi de vedere, există două mari grupe de aminoacizi; cei esenţiali şi cei neesenţiali. Aminoacizii neesenţiali nu sunt în mod obligatoriu mai puţin importanţi pentru om (unii dintre ei  chiar sunt vitali), decât  aminoacizii esenţiali. În rândul aminoacizilor neesenţiali, cele mai multe clasificări

moderne, consideră că cisteina şi cistina sunt forme ale aceluiaşi aminoacid. Carnitina la randul ei, este exclusa de către mulţi autori, din rândul aminoacizilor. Din acest motiv, majoritatea clasificărilor recente, amintesc de existenţa a 20 de aminoacizi, dintre care 8 sunt esenţiali.

Formula de structură a fenilalaninei

Histidina-formula de structură Aminoacizii monoaminomonocaboxilici             Glicocolul - acidul aminoacetic sau glicina  H2NCH2COOH

Este cel mai simplu aminoacid, singurul care nu prezintă activitate optică. Se găseşte  în toate organismele vii, dar mai puţin în cele animale, neparticipând în structura tuturor proteidelor; se găseşte în gelatină, din care se şi obţine (prin hidroliza acidă) şi în proteine vegetale (edestina); se găseşte liber în seminţele unor plante. Organismul animal sintetizează glicocol şi îl utilizează în procesele de dezintoxicare deoarece el se combină cu acidul benzoic, acidul nicotinic.             L - alanina - acidul  aminopropionic, Ala, A             Este nelipsit din toate proteinele vegetale şi animale. Se găseşte mai ales în zeina. În stare liberă se găseşte în alge, frunze de tutun.                         H2NCH2COOH                                                                          CH3             Aparţine seriei L, rareori a fost identificata forma D. În dipeptide ca: carnosina şi anserina  se găseşte sub forma de  alanina.             Alanina prezintă  importanţă deosebită în metabolismul glucidic.              L-valina – acidul  - aminoizovalerianic             Se găseşte în cantităţi mici în proteidele animale şi vegetale, mai ales în seminţele de in. În antibiotice se găseşte D valina.                                                 CH3CHCHCOOH                                                                                CH3     NH2              L-leucina -   aminoizocapronic,             Este un aminoacid esenţial, se găseşte în proteine de origine vegetală: zeina, edestina.             Se găseşte în hemoglobină în forma L. O treime din aminoacizii din organismele vii  este reprezentată de L leucina.                         CH3CHCH2CHCOOH                                                                                          CH3                NH2

             L -izoleucina -acid  amino metil valerianic,             Este aminoacid esenţial, se găseşte în proteine de origine animală şi vegetală, în antibiotice forma D.                         CH 3 CH2CHCHCOOH                                                                                                 CH3  NH2             Aminoacizi monoaminodicarboxilici             Aceşti aminoacizi conţin încă o grupare carboxil de aceea au puternic caracter acid; au rol în biosinteza celorlalţi aminoacizi, stabilesc legături metabolice între glucide şi protide.             Acidul L asparagic sau aspartic – acidul  aminosuccinic                          COOHCH2CHCOOH                                                                                                     NH2                         Este foarte răspândit în organismele vegetale (mazăre, migdale) sub formă de asparagina monoamida acidului asparagic.             Acidul L glutamic – acidul  aminoglularic                         COOHCH2CH2CHCOOH                                                                                                                       NH2                          Se găseşte în animale, plante ( seminţe de cereale), dar mai mult în alge. Se găseşte sub formă de glutamină - amida acidului glutamic. Se obţine prin hidroliza glutenului,  cazeinei.             Are un rol deosebit în metabolism.             Aminoacizi diaminomonocarboxilici             Au o a doua grupare amino ( - NH2 ), au caracter bazic şi solubilitate mai mare. Se găsesc cu precădere în regnul vegetal şi contribuie la formarea unor amine.          

   L ornitina - acidul ,  diaminovalerianic                         NH2                                                  CH2CH2 CH2CHCOOH                                                                                                               NH2             Este un aminoacid parţial esenţial. Se găseşte în prolamina din care se şi obţine prin hidroliză rezultând ormitina şi uree.             Se găseşte în organisme sub forma de arginina.          Ornitina nu are importanţă pentru structura proteinelor ci importanţa ei derivă din faptul că arginina prin hidroliză formează ornitina.             Prin decarboxilare ornitina formează putresceina, o diamina toxică din gruparea toxinelor cadaverice.             L lizina - acidul ,  diaminocapronic Se

găseşte

în

toate

proteinele

dar

mai

ales

în

decarboxilare,sub acţiunea unor bacterii, se transformă în cadaverină.                         NH2                                                  CH2 CH2 CH2 CH2CHCOOH                                                                                                                                       NH2                         Aminoacizii micşti             Hidroxiaminoacizi  Gruparea hidroxil  creşte  solubilitatea în apă a aminoacizilor L serina - acidul  amino  hidroxipropionic                         OHCH2CHCOOH                                                                                       NH2

lapţii

de

peşte;

prin

                        Se găseşte în mătase(sericina), în fibrina, cazeină sub formă de esteri fosforici. Mai bogate în serină sunt: salmina din peşte, edestina din seminţele de cânepă, în proteinele din migdalele şi din  algele marine.             Serina liberă se găseşte în transpiraţie şi în seminţele germinate.             L treonina –acidul  amino  hidroxibutiric   Se găseşte în lactoglobulină, edestină, proteinele din cereale, soia, cartofi, alge marine, antibiotice.                                                 CH3CH CHCOOH                                                                                                                                OH      NH2                                     L hidroxilisina – acidul ,  diamino  hidroxicapronic             NH2                                      CH2 CH2 CH2CH CHCOOH                                                                                                                          OH    NH2             Se găseşte cu precădere în proteinele seminţelor de pepeni, bumbac, porumb.             Tioaminoacizi             Conţin sulf sub formă tiol (-SH), gr. disulfidica (-S - S -) sau gruparea tioeter (-S-CH3).             L-cisteina - acidul  amino  tiol propionic , Cys, C                             SH                                                      NH2                                                                                                                  H2CCHCOOH          SCH2CHCOOH                                                                     

 

                                   NH2                              

SCH2CHCOOH

                                                                                                                                                               NH2

cisteina                                    cistina                                                                                 L-cistina -   acidul  diamino  ditiol - propionic             Acesti doi aminoacizi cu sulf se transformă unul în celălalt prin reacţii  de oxido-reducere; formează un sistem redox care participă ca transportor de hidrogen în procesul de respiraţie. Cistina se găseşte  mai ales în proteinele animale. În regnul vegetal se găseste în proteinele din cartofi, orz, secară, porumb.             Grupările -SH au rol în activitatea unor enzime.             L metionina - (acidul  amino  metiltiobutiric)  , Met, M                                                 CH2CH2CHCOOH                                                           S       NH2                                                  CH3                                                             Se găseşte în brânza de vacă, cheratină, gelatină, având rol de donor de grupări -CH 3 în transformările metabolice. Aminoacizi aromatici - homeocidici             Aceşti aminoacizi conţin un nucleu benzenic sau fenolic.             L fenilalanina - acidul  amino  fenilpropionic, Phe, F             Se găseşte în toate proteinele.             L tirozina - acidul  amino -  hidroxifenil propionic sau hidroxifenilalanina, Tyr, Y             Este singurul aminoacid fenolic din proteine; se găseşte în porumb.             Aminoacizi heterociclici             Radicalul aminoacidului este constituit dintr-un heterociclu care conţine azotul ca heteroatom.             L prolina – acidul  pirolidin  carboxylic, Pro, P             Este un iminoacid, se deosebeşte de ceilalţi aminoacizi prin aceea că gruparea aminică este implicată în formarea ciclului pirolidinic.

            Se găseşte aproape în toate proteinele vegetale şi animale, predominând în prolaminele din cereale.             L hidroxiprolina  - acidul 4hidroxipirolidin - 2 carboxilic , ProOH Este derivatul hidroxilat al prolinei. Se găseşte  gliadine şi caseina. L triptifanul - acidul   amino  indolil propionic sau indolilalanina  Este aminoacid esenţial; este implicat în formarea vitaminei PP şi a coenzimelor nucleotidice.                         Se găseşte în alge.             L histidina - imidazolil alanina, acid  amino  imidazolil propionic, His, H               Se găseste în proteinele animale şi vegetale. PEPTIDE             Sunt substanţe naturale care se găsesc în plante în stare liberă şi ca produşi intermediari de hidroliză a  polipeptidelor. Ele au rol structural şi funcţional. Unele formează sisteme redox, altele îndeplinesc rol de substanţe antibiotice, toxine, anticorpi.             Peptidele sunt substanţe naturale ( se pot obţine şi  sintetic) constituite din două sau mai multe molecule de aminoacizi care se condensează intermolecular la nivelul grupării carboxyl (COOH) a unui aminoacid şi a grupării amino ( NH 2 ) a altui aminoacid, cu formare de legături peptidice:                                     R1                                                      R2                                                  OH               H                                             H2NCHC                           +                   NCHCOOH                                                            O                  H                     

    R1         R2 



                        H2NCHCNHCHCOOH                                                                                          O

 Denumirea peptidelor se formează din  numele radicalilor aminoacizilor constituenţi, cu excepţia aminoacidului care are gruparea carboxilică liberă, ultimul din lanţul polipeptidic. Acestuia i se citeşte numele întreg, iar celorlalţi, la denumirea aminoacidului se adaugă terminaţia il.             Exemplu: alanina, glicina, metionina, serina formează peptida cu numele: alanil – glicilmetionil - serina.             Denumirea începe cu aminoacidul care are NH2 intactă şi se termină cu cel care are COOH intactă.             Lanţurile peptidice prezintă număr restrâns de grupări COOH şi NH 2 titrabile în comparaţie cu aminoacizii care intră în compoziţia acestora; în timpul hidrolizei, numărul acestora creşte rapid. Reprezentanţi mai importanţi                         Dipeptide             Carnozina:   alanil – histidina             Anserina:  alanil n metil histidina             În fasole, mazăre, soia şi alte leguminoase s-au găsit dipeptide formate din acid glutamic şi leucina, acid glutamic şi metionina.             Tripeptide             Glutationul             A fost izolat din drojdia de bere (1921). Cel mai mult se găseşte în seminţele germinate. Este format din glicocol, cisteina şi acid glutamic: glutamil - cisteinil - glicool.             Este o substanţă solidă, albă, solubilă în apă şi alcool; are punctul de topire la 190-192 0C, este levogir, are două grupări COOH libere de aceea are caracter acid.             În celule se găseşte în forma redusă, ca tiol cât şi sub forma oxidată ca disulfură diglutation. Trecerea glutationului din forma redusă în cea oxidată este reversibilă şi reprezintă unul din cele mai importante sisteme redox din celulă. Glutationul este transportor neenzimatic de hydrogen.          Glutationul protejează oxidarea acidului ascorbic şi adrenalinei, activează enzimele proteolitice care hidrolizează protidele, este coenzimă, are acţiune antitoxică. Proteide

            Sunt compuşi cu structura complexă, macromoleculară, esenţiali pentru organismele vii atât din punct de vedere structural cât şi funcţional.                         a) Holoproteidele sau proteinele             Sunt substanţe macromoleculare cu un înalt grad de organizare structurală având mase moleculare între 1000 - 100000 a.m.u. sau mai mari. Proteinele sunt în permanentă reînoire în organism, au specificitate de specie, individ, ţesuturi. La plante se găsesc mai ales în seminţe şi frunze.             Diversitatea structurală şi funcţională derivă din numărul, tipurile şi secvenţa aminoacizilor şi de organizarea spaţială a macromoleculelor proteice.             Structura proteinelor             Lanţurile polipeptidice contin 20 aminoacizi în mod frecvent şi 40-50 ocazional. Aminoacizii sunt purtători de funcţii acide, bazice, tiolice, fenolice, alcoolice, de unde rezultă marea reactivitate a substanţelor proteice.             Structura primară             Este dată de numărul, tipurile, proporţia şi secvenţa aminoacizilor din lanţurile polipeptidice ale unei proteine. Legătura peptidică are o stare de rezonantă care îi dă caracterul unei duble legături                                     N                                           +                        H             CN                                              CN O                                 R                     O                                 R Din punct de vedere geometric atomii de carbon adiacenţi legăturii peptidice sunt în poziţie trans - mai stabilă din punct de vedere energetic decât poziţia cis. Datorită configuraţiei L aminoacizilor, catenele laterale ale acestor aminoacizi sunt dispuse într-un aranjament trans  repetabil.             Catenele laterale sunt reprezentate de grupări polare sau nepolare: cele polare sunt orientate spre exterior, spre mediul apos şi formează legături de hidrogen; cele nepolare  sunt îndreptate  spre interior şi contribuie la stabilitatea conformaţională.             Secvenţa aminoacizilor este sub control genetic. Lanţurile polipeptidice au aşezare în zigzag, radicalii sunt deasupra şi dedesubtul planului cu atomi de carbon şi azot.

            Lanţurile au un C terminal şi un N terminal; structura primară se determină prin determinarea aminoacizilor.              Structura secundară             Reprezintă al doilea nivel de structurare a moleculelor proteice care se referă la orientarea în spaţiu a lanţurilor polipeptidice, ca urmare a stabilirii legăturilor de hidrogen între constituenţii legăturilor peptidice sau între constituenţii unor lanţuri diferite.             Structura secundară este cu atât mai stabilă cu cât legăturile de hidrogen sunt mai multe şi repetate în mod uniform.             Structura secundară se poate prezenta în trei modele:             - modelul  helix;             - modelul planurilor pliate; - modelul tip collagen.             Modelul  helix  sau elicoidal             Rezultă prin spiralarea lanţului în jurul unui cilindru imaginar; în funcţie de orientare elicea poate fi  dreapta sau  stanga; în ambele cazuri resturile de aminoacizi apar de o parte sau de alta a spirei; o spiră corespunde la 3,6 aminoacizi, înalţimea treptei este de 1,5 A; legăturile de hydrogen sunt  intercatenare.             În elicea  dreapta resturile de aminoacizi sunt în poziţie trans faţă de atomul de carbon  de la CO şi cis faţă de atomul de azot; în elicea   stangă sunt invers.             Regiunile elicoidale sunt intercalate cu regiuni torsionate întâmplător.             Modelul planurilor pliate             Legăturile de hidrogen intercatenare sunt dispuse aproape perpendicular pe axa catenei polipeptidice ( proteine fibrilare).             Structura tip colagen             Are un superhelix, structura încolăcită în care se realizează spaţii în care pătrund resturi de aminoacizi.             Structura terţiară             În această structură intervin legături ce se pot forma între resturile de amoniacizi:

            - legături de hydrogen;             - punţi disulfurice;             - legături hidrofobice între lanţuri nepolare;             - legături electrostatice  ( dicarboxilice şi diaminice);             - legături dipol – dipol;             - legături fosfodiesterice;             Structura terţiară depinde  de structura primară şi secundară.             Proteinele fibrilare au lanţuri aproape liniare, au rol de susţinere şi rezistenţă mecanică.             Proteinele globulare au formă elipsoidală, cu catenele sub formă de ghem (funcţii catalitice).             Forma moleculelor proteice depinde de mediu, proprietăţile mediului fiind: pH, salinitate, presiune, temperatură.             Structura cuaternară             Reprezintă cele mai înalte nivele de organizare a proteinelor, rezultate din interacţiunea dintre lanţurile polipeptidice independente care au deja o structură primară, secundară, terţiară bine definite. Suprastructura cuaternară reprezintă asocierea unor catene polipeptidice denumite protomeri într-un ansamblu numit oligomer (di, tri, tetra). Legăturile sunt electrostatice ori de hidrogen între grupările  de la suprafaţa catenelor polipeptidice.                         Structura primară influenţează toate celelalte nivele de organizare.             Proprietăţi generale             Proprietăţile proteinelor rezultă din greutatea moleculară, grupările polare, legăturile intra- şi intercatenare, natura radicalilor nepolari.             Proteinele sunt substanţe solide, amorfe, solubilitatea în apă diferă la cele fibrilare sau globulare; solubilitatea în apă variază în funcţie de : secvenţa aminoacizilor, grupările hidrofile, pH, concentraţia de săruri;(la pH-ul izoelectric sunt  insolubile).             Alte proprietăţi ale proteinelor sunt:             - formează geluri;             - precipită în prezenţă de electroliţi;             - au caracter amfoter;             - migrează în câmp electric – de aceea se analizează prin electroforeză;             - au activitate optică;

- hidrolizează; - dau reacţii de culoare; - se denaturează  ireversibil în prezenţa unor agenţi fizici şi chimici: ·    chimici: acetonă, etanol, detergenţi, săruri de metale grele (se modifică structura secundară şi terţiară; această proprietate stă la baza distrugerii virusurilor); ·     fizici:radiaţii X, radiaţii ultraviolete, temperatura, agitarea; -          au rol în prepararea pâinii, a laptelui praf, a prafului de ouă.                         Proprietăţi biochimice             - organismele vii sintetizează proteinele din aminoacizi;             - prezintă specificitate; - au proprietăţi catalitice.                         Proprietăţi imunologice             Injectarea unei proteine straine induce apariţia unui compus capabil să precipite numai substanţa inoculată realizând apărarea organismului.                         Clasificare - fibrilare; - globulare.             Alte proprietăţi ale proteinelor: structură, proprietăţi fizice, chimice, biologice, solubilitatea, conduc la numeroase alte sisteme de clasificare.             Albuminele             Au caracter acid, sunt solubile în apă şi  soluţii diluate de electroliţi; cu apa formează soluţii coloidale din care precipită  sub acţiunea unor soluţii concentrate de (NH 4)2SO4, NaCl, căldura; formează spuma albă de la fierberea legumelor şi fructelor.  În structura

lor predomină

aminoacizii

monoaminomonocarboxilici,

glicocolul

se găseşte  în cantitate mică, în unele chiar lipseşte; sunt sărace în triptofan dar au conţinut ridicat de sulf.             Albuminele se găsesc în toate organele plantei, mai ales în seminţe.  Albuminele se găsesc în stare liberă în plante sau în asociere cu globulinele şi cu poliglucidele.             Globulinele

            Sunt cele mai răspândite proteine globulare; sunt insolubile în apă dar solubile în soluţii diluate de electroliţi; precipită prin adăugare de sulfat de amoniu, prin diluare cu apă, prin fierbere.             Au masa moleculară mare, caracter acid datorat acidului glutamic şi aspartic, conţin leucina şi glicocol, conţin mai puţin sulf; împreună cu albuminele formează masa predominantă a protoplasmei..             Poartă denumiri specifice: edestina, arachina, faseolina, amandina etc.             Prolaminele             Se găsesc numai în ţesuturile vegetale, sunt insolubile în apă, solubile în etanol, conţin doar doi aminoacizi esenţiali: lizina şi triptofan.             Poartă denumiri specifice: grâu - gliadina, orz – hordeina, porumb – zeina, orezul nu conţine prolamine, porumbul conţine prolamine fără lizina de ceea consumul exclusiv duce la boala numită pelagră.                         Glutelinele             Sunt proteine vegetale care însoţesc prolaminele, se găsesc în seminţe şi frunze; au caracter acid pronunţat; sunt  insolubile în apă, în soluţii de electroliţi şi alcool, solubile în soluţii alcaline.             Prolaminele şi glutelinele sunt componente principale ale glutenului. Glutenul conferă însuşiri de panificaţie şi este un amestec de albumine, globuline, prolamine, lipide, glucide, săruri); glutenul se găseste în făina de  grâu, secară, orz.             Histonele             Au caracter slab bazic, conţin arginină şi lizină; se dizolvă în soluţii de acizi de unde precipită prin adăugare de amoniac; se găsesc în regnul animal; unele intră în constituţia nucleoproteidelor şi cromoproteidelor.             Protaminele             Sunt cele mai simple proteine, au  masa moleculară de  2000-3000 a. m. u.; sunt bazice, conţin arginină, lizină, histidină; nu precipită la încălzire; se găsesc în regnul animal.             Scleroproteinele

            Se găsesc în regnul animal sunt proteine fibrilare, au rezistenţă mare de aceea au rol de susţinere; au rezistenţă la agenţii chimici  şi la enzime ( colagenul).             b) Heteroproteidele             Se formează din proteine şi o parte protetică formată din alte biomolecule care au  grupări  funcţionale libere;  au proprietăţi asemănătoare  proteinelor.             Heteroproteidele pot fi:             - Fosfoproteide;             - Lipoproteide;             - Glicoproteide;             - Metalproteide;             - Cromoproteide;             - Nucleoproteide.  Surse de proteine  Alimente bogate în proteine de origine animală: carnea, peştele, crustaceele, moluştele, ouăle, laptele, produsele lactate (iaurt, brânză albă). Alimente bogate în proteine de origine vegetală: cereale (orz, grâu, ovăz, secară), leguminoase (soia, mazăre, fasole uscată, linte). Proteinele vegetale au o calitate mai proastă decât cele animale deoarece le lipsesc adesea unul sau mai mulţi aminoacizi esenţiali. Totuşi, prin asocierea mai multor tipuri de proteine vegetale la aceeaşi masă se poate crea echilibrul de aminoacizi. Această complementaritate stă la baza regimurilor vegetariene. Aporturile recomandate de proteine sunt estimate la 10-15% din raţia energetica totală, cu un minimum de 70 g pe zi pentru un barbat şi 60 g pe zi pentru o femeie. 50% din proteine trebuie să fie de origine animală, iar 50% vegetală. Calitatea nutriţională a proteinelor depinde de valoarea lor biologică, ce este determinată de conţinutul lor în aminoacizi. Cu cât o proteina conţine mai mulţi aminoacizi esenţiali, cu atât ea este considerată ca având o înaltă valoare biologică. Oul este proteină de referinţă, deoarece acesta conţine toţi aminoacizii esenţiali. Semnele carenţelor proteice sunt:



prăbuşirea masei musculare,



scăderea rezistenţei la infecţii,



oboseala fizică, psihică şi sexuală,



modificarea comportamentului social,



blocarea sintezei de anticorpi şi oprirea procesului de cicatrizare.

Consumul excesiv de proteine favorizează producţia de deşeuri organice, cum sunt ureea şi acidul uric (responsabil de crizele de gută). Pe termen lung, acestea obosesc şi îmbolnăvesc rinichii. În plus, proteinele animale sunt însoţite adesea de grăsimi animale şi de colesterol, iar consumul abuziv al acestora măreşte riscul de boală cardiovasculară. Dietele proteice care nu sunt urmărite medical pot provoca dezechilibre alimentare (carenţe de glucide, de acizi graşi esenţiali, minerale şi vitamine) care se află la originea unor efecte secundare grave precum: 

Tulburările digestive (greţuri, vărsături, dureri abdominale, diaree, constipaţie)



Hipoglicemie



Căderea părului, uscăciune la nivelul scalpului,



Dificultăţi de concentrare, dureri de cap



Crampe musculare.

Bibliografie:

1.Cornelia Lungu, Curs Biochimie- Tehnologie si control in alimentatie publica si turism 2. http://www.rasfoiesc.com/educatie/chimie/PROTIDE-Clasificare-Peptide-Pr37.php 3. https://www.ele.ro/dieta/alimentatie/proteinele-in-alimentatie-de-ce-sunt-importante--6071 4. https://ro.wikipedia.org/wiki/Protein%C4%83 5. http://www.scritub.com/medicina/alimentatie-nutritie/RATIA-ALIMENTARA6425223.php

TEMA 2: Să se stabilească și să se analizeze structura rației proprii comparativ cu rația standard.

ALCATUIREA SI ANALIZA STRUCTURII RATIEI ALIMANTARE

Raţia alimentară reprezintă cantitatea de alimente ce asigură necesarul de substanţe nutritive şi de energie calorică a unui individ în 24 de ore. Acest necesar depinde de particularităţile individuale: vârstă, sex, stare fiziologică, activitate fizică, condiţii de mediu etc. Modul în care diferite alimente contribuie la asigurarea nevoilor nutritive depinde de caracteristicile lor nutriţionale, adică de conţinutul lor în nutrienţi, de calităţile acestora, de raportul dintre ele. Studiul unei raţii alimentare se desfăşoară în două etape: Etapa A. Alcătuirea raţiei În acest scop se procedează astfel: a) Se stabileste categoria consumatorilor pentru 24 de ore, pentru un consumator de sex feminin, cu varta de 33 de ani, 54 kg, desfasurand activitate profesionala usoara. b) Nivelul energetic al ratiei alimentare in care ar trebui sa se incadreze consumatorul ales este de 2 500 Kcal cu un continut de 120g proteine, 75 g lipide si 280 g glucide. c) S-a stabilit numărul 3 de prize alimentare (mic dejun, dejun, cină).

Tabel 1 Aliment

Canti tate

UM

Substante nutritive P

Mic dejun -Unt -Telemea de oaie -Gem -Paine -Rosie -Lapte total Dejun -Ciorbă ţărănească

de văcuţă; -Friptură de văcuţă cu piure de cartofi; -Salata de varza total Cina -Brânză de vaci cu

10 50 10 50 100 300

g g g g g g

L

G

Valoare Energetica Kcal

0.60 9.70 0.05 3.7 1.00 10.50

7.40 10.20 0.02 0.35 0.3 5.10

0.20 0.50 8.10 24 30 14.70

72 118.5 33.6 117 20 150

25.55

23.75

50.5

511.10

1

P

13.00

11.00

50.00

351.00

1

P

49.70

30.47

73.25

793.27

1

P

4.49 67.19

15.36 56.83

10.12 124.37

207.78 1532.05

1

P

24.00

11.00

76.00

512.00

24.00 116.74

11.00 91.58

76.00 250.87

512.00 2555.15

smântână + mămăliguţă total Ratia reala

Făcând suma kilocaloriilor şi totalizând fiecare din factorii nutritivi conţinuţi de alimentele ce compun raţia se află nivelul energetic şi conţinutul său în proteine, lipide, glucide. Valoarea energetica a ratiei alimentare pentru 24 de ore, pentru acest consumator este de 2555.15 Kcal cu un continut de 116.74 g proteine, 91.58 g lipide si 250.87 g glucide.

Etapa B. Analiza raţiei Pentru a aprecia calitatea raţiei alcătuite se procedează la determinarea unor indici de calitate astfel: a) Structura raţiei se stabileşte prin compararea datelor raţiei reale cu cele ale unei raţii etalon. Datele obţinute se raportează procentual la valorile raţiei etalon şi se reprezintă grafic. Variaţiile în plus sau minus ilustrează structura raţiei analizate.

b) Deoarece între substanţele nutritive (P, L, G) există strânse relaţii, este necesar să se stabilească proporţia dintre proteine, lipide, glucide. În acest scop, se raportează toate valorile obţinute la valoarea proteinelor. c) Ţinând cont de coeficienţii calorigeni ai proteinelor (4,1 kcal/g), lipidelor (9,3 kcal/g) şi glucidelor (4,1 kcal/g) se calculează aportul energetic al fiecăruia din aceste substrate calorigene. d) Cu ajutorul datelor obţinute la punctul precedent se calculează procentul de kcal furnizate de proteine, lipide şi glucide. e) Dacă valoarea energetică a raţiei zilnice se consideră 100%, se calculează distribuţia alimentelor pe fiecare priză alimentară. După stabilirea tuturor elementelor de analiză a raţiei, datele se înscriu într-un tabel centralizator de următoarea formă:

Raţia reală

2500

120

EG, %

Glucide, g

EL, %

Lipide, g

Proteine, g

Energie, kcal Raţia recomandat ă

EP, %

Tabel 2

Raport P:L:G

19.68 75

27.90 280

Distribuţia alimentelor MD:D:C

45.92 1:0.62:2.3 25:50:25

2555.15 116.7 18.73 91.58 33.33 250.8 40.25 1:0.78:2.14 20:60:20 4 7

Abaterea % (±) raţiei faţă de raţia +2.206 recomandată

-2.71 -1.05 +13.4 +5.43 -21.7 -5.77

Ratia recomandata:Energie 2500 Kcal Proteine 120 g Lipide 75 g

Glucide 280 g

Ratia reala: Energie: 2555.15 Kcal Proteine: 116.74 g Lipide: 91.58 g Glucide: 250.87 g

Raportul P:L:G - se calculeaza raportand valorile obtinute la proteine:

Tabel 3 Raportul

Ratia recomandata

Ratia reala

P:P L:P G:P Raport P:L:G

120/120=1 75/120=0.62 280/120=2.3 1:0.62:2.3

116.74/116.74=1 91.58/116.74=0.78 250.87/116.74=2.14 1:0.78:2.14

Coeficientii calorigeni: 1 g Proteine=4.1 kcal 1 g Lipide=9.3 Kcal 1 g Glucide=4.10Kcal

Tinand cont de coeficientii calorigeni ai proteinelor, lipidelor si glucidelor, se calculeaza aportul energetic al ficareia din aceste substante calorigene in tabel: Tabel 4 Aport energetic (Kcal/g)

Ratia recomandata(kcal/g)

Ratia reala (Kcal/g)

Ep El

4.1*120=492 9.3*75=697.5

4.1*116.74=478.643 9.3*91.58=851.694

Eg

4.1*280=1148

4.1*250.87=1028.567

Cu ajutorul datelor obtinute se calculeaza procentul de kcal furnizat de proteine, lipide, respectiv glucide in cele doua ratii alimentare.

Ratia recomandata: - Proteine: 2500...........492 100...........x x=49200/2500=19.68% Ep -

Lipide: 2500...........697.5 100...............y y=69750/2500=27.90% El

-

Glucide: 2500...........1148 100..............z z=114800/2500=45.92% Eg

Ratia reala:

- Proteine:

2555.15........478.643 100.............x x=47864.3/2555.15=18.73% Ep

-

Lipide: 2555.15...........851.694 100..............y y=85169.4/2555.15=33.33 %El

-

Glucide:

2555.15.........1028.567 100.............z z=102856.7/2555.15=40.25 % Eg

Pe baza acestor date se fac comentarii privind calitatea raţiei analizate şi propuneri concrete în cazul în care este necesară modificarea unor elemente pentru ca raţia reală să corespundă cu cea recomandată.

Distributia standard a alimentelor pe cele trei prize alimentare este: Mic dejun 25% Dejun

50%

Cina

25%

Se calculeaza distributia energiei pe fiecare priza alimentara pentru ratia reala: Emd- valoarea energetica la micul dejun Ed –valoarea energetica la dejun Ec – valoarea energetica la cina Emd/Et*100=511.1 /2555.15*100=20.002%ᴞ20% Ed/Et*100=1532/2555.15*100=59.95%ᴞ60% Ec/Et*100=512/2555.15*100=20.03%ᴞ20%

Aportul energetic pe fiecare priza alimentara in 24 h:

Ratia reala Emd Ed Ec

Pe baza acestor date se fac comentarii privind calitatea raţiei analizate şi propuneri concrete în cazul în care este necesară modificarea unor elemente pentru ca raţia reală să corespundă cu cea recomandata. Observatii: Abaterea in plus a ratiei de proteine cu-2.67 cu+13.4 a ratiei de lipide conduce la mentinerea masei musculare iar lipidele ajuta la metabolizarea si absorbtia proteinelor in aorganism; -30,69 a ratiei de glucide conduce la scaderea sau mentinerea greutatii,in functie si de activitatea fizica desfasurata. Atunci cand incercam sa pierdem in greutate trebuie sa gasim un echilibru intre consumul de calorii si aportul de alimente. Atunci cand mancam prea mult, cu siguranta nu vom slabi, dar acest lucru nu se va intampla nici atunci cand ne vom infometa sau manca prea putin, intrucat metabolismul se va incetini. Si odata cu incetinirea metabolismului, revenirea la ritmul initial de ardere a caloriilor poate fi dificila, daca nu imposibila. Din fericire, exista cateva lucruri pe care le putem face pentru a mentine rata metabolica de ardere a grasimilor la un nivel optim, astfel incat sa ardetm calorii intr-un ritm accelerat. Desi nu exista o solutie perfecta care sa contribuie la cresterea ratei metabolismului bazal - ritmul de ardere a caloriilor (prin cresterea masei musculare a organismului), alimentele pe care le consumam pot ajuta la accelerearea procesului de ardere a grasimilor. Iata prezentate mai jos, cateva dintre aceste alimente care ajuta la arderea grasimilor, datorita proprietatilor antioxidante, dar si gratie calitatii lor de a stimula functia anumitor hormoni din organism - Ceai verde. Studiile au aratat ca un consum regulat de ceai verde poate stimula pierderea moderata in greutate. Secretul il reprezinta catechinele (antioxidanti) din ceaiul verde, care combat radicalii liberi si promoveaza sanatatea celulara. O ceasca de ceai verde contine intre 50 si 100 miligrame de catechine. Expertii recomanda sa beti aproximativ 5 cesti de ceai verde in fiecare zi, pentru ca acesta sa aiba efect asupra taliei dumneavoastra. Ceaiul verde va hidrateaza si va ofera o cantitate semnificativa de antioxidanti. - Alimente ce contin acizi grasi Omega 3. Aportul zilnic de acizi grasi Omega 3 care se gasesc in carnea de peste gras, stimuleaza pierderea in greutate atunci este asociat cu exercitiile fizice regulate.

- Quinoa. Quinoa trebuie sa faca parte din planul alimentar al oricarei persoane care doreste sa slabeasca. O cana plina cu quinoa contine 8 grame de proteine, 5 grame de fibre si este la fel de usor de gatit precum orezul. Quinoa este bogata in substante nutritive, cum ar fi fier, zinc, seleniu si vitamina E. - Scortisoara. Studiile sugereaza ca scortisoara poate avea un efect de stabilizare a nivelului de zahar din sange. Acest lucru ar putea reduce pofta de mancare, mai ales in cazul persoanelor cu diabet zaharat de tip 2. Indiferent de rezultatele studiilor in acest sens, scortisoara ofera multiple beneficii pentru sanatate, are un gust aparte si poate fi consumata in cafele, iaurt, ceai sau deserturi. - Ardei iute. Ardeiul iute contine un compus numit capsaicina. Capsaicina reduce apetitul alimentar si accelereaza metabolismul, dar numai pentru o perioada scurta de timp. Acest lucru are totusi un impact (redus) asupra ratei de ardere a grasimilor. Explicatia poate avea legatura si cu faptul ca oamenii tind sa consume o cantitate mai mica dintr-un preparat picant. - Grapefruit. Grapefruitul nu este un aliment minune. Cu toate acestea, poate ajuta persoanele care doresc sa slabeasca, deoarece are putine calorii si ofera senzatie de plenitudine pentru mai multa vreme, dupa ce a fost consumat. Acest lucru se datoreaza fibrelor pe care le contine grapefruitul. Beti o jumatate de pahar de suc de grapefruit cu o jumatate de ora inainte de masa si veti consuma o cantitate mai mica de calorii in timpul mesei. Mere si pere. Merele si perele sunt fructe bogate in fibre. De aceea este indicat sa mancati aceste fructe intregi si nu sub forma de sucuri. Mai mult, ambele tipuri de fructe necesita masticatie, proces in care se ard calorii suplimentare. In afara de fibre, merele si perele contin o intreaga gama de substante nutritive ce contribuie la mentinerea echilibrului nutritional din organism aspect important pentru orice persoana, mai ales pentru cei care vor sa slabeasca. - Fructe de padure. Ca si alte fructe, fructele de padure sunt bogate in apa si fibre. Fructele de padure mai au insa si o alta caracteristica: sunt dulci. Acest lucru inseamna ca fructele de padure va pot satisface pofta de dulce cu un aport caloric de 4 ori mai mic decat in cazul unei prajituri. Afinele sunt printre cele mai consumate fructe de padure, deoarece sunt usor de achizitionat si sunt mai bogate in antioxidanti decat alte fructe de padure. - Oua. Studiile arata ca un aport adecvat de proteine la micul dejun poate determina oamenii sa consume mai putine alimente in restul zilei. Un ou are doar 75 de calorii si 7 grame de proteine

de inalta calitate, impreuna cu alte elemente nutritive vitale. Organismul va arde mai multe calorii pentru a digera ouale, adica exact ceea ce va doriti atunci cand vreti sa slabiti.

Bibliografie: 1.Cornelia Lungu, Curs Biochimie- Tehnologie si control in alimentatie publica si turism 2. http://www.sfatulmedicului.ro/Alimentatia-sanatoasa/alimente-care-ard-grasimile_11291 3. http://www.rasfoiesc.com/sanatate/alimentatie/Ratia-alimentara86.php 4. http://www.scritub.com/medicina/alimentatie-nutritie/RATIA-ALIMENTARA6425223.php